Calciumacetat mit Kollagen-Struktur

Knubbelige Salzkristalle verunzieren das Relief 'Die Anbetung der Hirten' des italienischen Bildhauers Giuseppe Torretti. Wie eine Forschungsgruppe am Stuttgarter Max-Planck-Institut für Festkörperforschung nun herausgefunden hat, weist das Calciumacetat, aus dem die Ausblühungen bestehen, eine ähnliche Struktur wie das Protein Kollagen auf. Die Strukturmerkmale helfen dabei, solche Schäden zu verhindern. Für die Forschenden ergeben sich daraus aber auch interessante Impulse für die bioanorganische Chemie.

Das Marmorrelief ist etwa 300 Jahre alt und hat eine bewegte Geschichte hinter sich. Ende des Zweiten Weltkriegs gelangte 'Die Anbetung der Hirten' von Berlin in die Sowjetunion, wo man versuchte, die kriegsbedingten Schäden unter anderem mit einem Kleber zu reparieren. Anfang der 1990er-Jahre wurde das Werk Giuseppe Torrettis (1664-1743) ans Museum für Byzantinische Kunst in Berlin zurückgeführt. Dort entfernten Fachleute den Kleber wieder, wobei sie Ethylacetat einsetzten, einen Ester der Essigsäure.

Genau das führte offenbar zu chemischen Veränderungen der Oberfläche, denn nach einigen Jahren bildeten sich dort nadelförmige weiße Ausblühungen. Experten des Rathgen-Forschungslabors in Berlin wiesen nach, dass es sich dabei chemisch um Calciumacetat-Hemihydrat handelt, also das Calciumsalz der Essigsäure, das noch Wasser enthält. Calcium aus dem Marmorgestein hatte sich also im Laufe der Zeit mit Acetat-Ionen, die aus dem verwendeten Lösungsmittel entstanden waren, zu einem neuen Salz verbunden. Auch auf anderen alten Kunstwerken war diese Substanz schon gefunden worden.

Strukturmerkmale helfen Korrosionsschäden zu verhindern

Eine genaue Bestimmung der Kristallstruktur dieser Verbindung gelang allerdings erst jetzt. Restauratoren benötigen die Strukturmerkmale als Referenzdaten, damit sie die Produkte der Korrosion identifizieren, den zugrundeliegenden Prozess erklären und bestenfalls verhindern können.

Um die Struktur der Ausblühungen an Torrettis Relief aufzuklären, hatte Gerhard Eggert vom Institut für Konservierungswissenschaften an der Staatlichen Akademie der Bildenden Künste in Stuttgart, eigens Robert Dinnebier hinzugezogen, der am Max-Planck-Institut für Festkörperforschung in Stuttgart die Röntgenographie leitet. Als eine von nur wenigen weltweit versteht sich die Gruppe auf schwierige Strukturbestimmungen auch in Proben, die lediglich pulverisiert und nicht als Einkristall vorliegen.

In dem von der Deutschen Forschungsgemeinschaft geförderten Projekt "Auf der Suche nach der Struktur" gelang die Strukturaufklärung auch in diesem Fall. Demnach arrangieren sich die Calcium-Ionen entlang spiralförmiger Ketten, bilden also Helices. Die Acetat-Ionen wiederum sitzen überbrückend zwischen den Calcium-Ionen. Insgesamt wickeln sich drei solcher Calcium-Schnüre umeinander, ganz ähnlich wie es die drei Stränge eines geflochtenen Zopfes tun.

Auch Kollagen bildet eine Dreifachhelix

In der belebten Natur sind derartige Helix-Strukturen nicht ungewöhnlich. Das Erbgut-Molekül, die DNA, liegt als Doppelhelix vor, also als spiralförmig gewundener Doppelstrang. Eine ganz besondere Ähnlichkeit, so Dinnebier, habe die nun gefundene Struktur aber vor allem mit der von Kollagen-Proteinen, wie sie etwa im Bindegewebe unseres Organismus vorkommen. "Auch die Aminosäureketten des Kollagens bilden eine Dreifachhelix", erklärt der Kristallograph.

Für ihre Strukturanalyse konnten die Stuttgarter Max-Planck-Forscher allerdings nicht auf Probenmaterial von den Ausblühungen auf Torrettis Hirten-Relief zurückgreifen. "Für das entsprechende Röntgendiffraktometrieverfahren benötigt man Mengen, die so ein Kunstwerk nicht hergibt", erklärt Sebastian Bette aus der Arbeitsgruppe von Dinnebier. Die Forscher mussten daher ihr eigenes Calciumacetat-Hemihydrat synthetisieren. Dazu ließen sie ein halbes Jahr lang bei geringer Luftfeuchtigkeit eine Calciumacetatlösung in einem abgedeckten Terrakottatopf stehen. Dabei durchdrang die Lösung langsam die Poren der Topfwand und kristallisierte auf deren Außenwand langsam als Calciumacetat-Hemihydrat aus. "Mit diesem Pulver konnten wir dann die röntgendiffraktometrische Untersuchung durchführen", so Bette. Diese lieferte die Positionen der einzelnen Atome zueinander - und entsprechend die Struktur der Verbindung.

Eine ungewöhnlich große Elementarzelle

"Die Entdeckung eines helicalen Strukturmotivs in einer vergleichsweise einfachen Verbindung wie Calciumacetat-Hemihydrat ist faszinierend", schwärmt Robert Dinnebier. In den mehr als 30 Jahren, die er sich mit Strukturaufklärungen mittels Röntgendiffraktometrie beschäftigt, hat er schon viele Kristallstrukturen gesehen und ist nur noch selten zu überraschen. Die nun ermittelte Triple-Helix-Struktur beeindruckt aber auch ihn.

Überraschend sei auch die ungewöhnliche Größe der Elementarzelle. Damit bezeichnen Kristallographen die kleinste wiederkehrende Einheit einer Kristallstruktur. Mit knapp 12.000 Kubikångström ist diese Zelle in der untersuchten Substanz einige Dutzend Mal größer als die meisten gängigen Elementarzellen einfacher Salze. 64 Calcium-Ionen gehören zu einer einzigen Elementarzelle. "Das ist unglaublich viel für eine vergleichsweise einfache Verbindung mit nur drei Komponenten, nämlich Calcium, Acetat und Wasser", so Bette.

Die strukturelle Ähnlichkeit mit der von Kollagen-Eiweißen ist für Robert Dinnebier dagegen inzwischen durchaus plausibel: "Die häufigste Aminosäure im Kollagen ist ja das Glycin." Diese einfachste aller Aminosäuren ist auf molekularer Ebene immerhin eng verwandt mit der Essigsäure - und damit auch mit deren Salz, dem Acetat.

Ersetzt man im Essigsäuremolekül ein Wasserstoffatom durch eine Amino-Gruppe, gelangt man zum Glycin. Die Stuttgarter Forscher halten es nun für sehr wahrscheinlich, dass es auch ein helicales Calciumglycinat gibt. Grundsätzlich sei es "spannend", so Dinnebier, dass solch "komplexe helicale Strukturen ganz offenbar nicht auf Aminosäureketten beschränkt sind, sondern sich unter bestimmten Umständen auch sonst bilden können".

Eine mögliche Vorlage für Proteine mit helikalen Strukturen

Die Ähnlichkeit zu Kollagen macht das Calciumacetat-Hemihydrat für die Forscher nun zu einer hochinteressanten Substanz. Sebastian Bette: "Kollagen spielte in der Evolution eine wichtige Rolle beim Übergang von der Ein- zur Mehrzelligkeit und damit auch beim Entstehen von Geweben." Mit Calciumacetat-Hemihydrat oder auch einem möglichen Calciumglycinat könnten sich nun ganz neue bioanorganische Möglichkeiten ergeben. "Es ist bekannt, dass man etwa die DNA-Doppelhelix als Vorlage nutzen kann, um daran andere chemische Verbindungen in helikaler Struktur auskristallisieren zu lassen", so Bette.

"Wir können uns nun gut vorstellen, dass wir auch die nun nachgewiesene Triple-Helix verwenden können, um daran etwa Proteine mit helikalen Strukturen herzustellen."

Zusatzinformationen:

Sebastian Bette, Jörg Stelzner, Eggert Gerhard, Schleid Thomas, Galina Matveeva, Ute Kolb und Robert E. Dinnebier:
Corrosion of heritage objects: collagen‐like triple helix found in the calcium acetate hemihydrate crystal structure.
In: Angewandte Chemie; online erschienen am 17. Februar 2020, DOI 10.1002/ange.202001609

Quelle: Max-Planck-Gesellschaft zur Förderung der Wissenschaften e.V.

Aktualisiert am 11.03.2020.